Proteine/ mattoncini indispensabili per la vita

Proteine/ mattoncini indispensabili per la vita

La stessa parola greca πρώτειος (proteios = che occupa il primo posto), dalla quale deriva il termine “proteine”, è indicativa del ruolo di primaria importanza che queste macromolecole rivestono per l’organismo.

Chimicamente sono composte da Carbonio, Idrogeno, Ossigeno e Azoto (alcune contengono anche Zolfo e Fosforo) e sono il risultato dell’unione di una serie di α-L – amminoacidi, uniti da legame peptidico, la cui sequenza è peculiare per ciascuna proteina e ne determina la funzione.

I protidi del nostro corpo sono migliaia, ma per sintetizzarle abbiamo bisogno di soli 20 amminoacidi: nel legame peptidico il gruppo carbossilico di un amminoacido reagisce con quello amminico dell’altro con eliminazione di una molecola di acqua. Numero, tipo, ordine e sequenza degli amminoacidi che formano una proteina sono geneticamente determinati all’interno della struttura del DNA.

Dei 20 amminoacidi necessari per la sintesi proteica, l’organismo riesce a “fabbricarne” autonomamente la maggior parte, ma 8 di essi (10 per il neonato che non può ancora sintetizzare istidina e arginina), devono essere introdotti con gli alimenti e pertanto sono definiti “ aminoacidi essenziali” (fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptofano, valina).

Da qui il concetto di “amminoacido limitante”, cioè l’amminoacido essenziale non presente nel profilo amminoacidico di un alimento, nella quantità ottimale richiesta per la sintesi proteica.

Digestione e assorbimento delle proteine

La prima fase di digestione dei protidi avviene a livello dello stomaco, grazie all’azione della pepsina, che rompe i legami peptidici con formazione di peptoni, ulteriormente scomposti in amminoacidi nell’intestino tenue da proteasi pancreatiche e enteriche. Gli amminoacidi raggiungono poi il fegato e il circolo ematico, per essere utilizzati in base alle esigenze dell’organismo. Solo una piccola quantità di proteine assunte con gli alimenti non viene assorbita ed è eliminata con le feci. Il catabolismo proteico porta a formazione di composti azotati come urea, creatinina e acido urico, escreti con le urine.

Per valutare come vengono utilizzate dall’organismo, determinarne il fabbisogno proteico e avere informazioni sullo stato di “nutrizione proteica”, si prende in considerazione il Bilancio Azotato: questo sarà in equilibrio quando azoto introdotto = azoto escreto ( ricambio fisiologico dei tessuti nell’organismo adulto che ha terminato l’accrescimento).

Avremo un bilancio positivo quando prevale l’anabolismo come durante la crescita, in gravidanza o in fase di  potenziamento muscolare, mentre sarà negativo in seguito a introito inadeguato di protidi, marcata perdita di peso, infortuni o sindromi da malassorbimento.

In realtà il bilancio azotato è una misura quantitativa e non qualitativa dei cibi proteici che si assumono, tuttavia è un indicatore attendibile sulla popolazione generale (e spesso anche sullo sportivo).

Classificazione delle proteine

aminoacidi

In base alla composizione chimica, si distinguono in:

  • Proteine semplici, se la struttura è costituita solo da amminoacidi (all’interno di questa categoria troviamo proteine globulari, se caratterizzate da struttura sferica e solubili in acqua, e fibrose, se costituite da catene organizzate a formare fibre elastiche resistenti e insolubili in acqua).
  • Proteine complesse, se oltre agli amminoacidi troviamo anche molecole organiche e inorganiche diverse (glicoproteine, fosfoproteine, lipoproteine, nucleoproteine, cromoproteine, metalloproteine ..).

In base alle proprietà chimico-fisiche avremo:

  • Protamine e istoni – basiche, solubili in acqua, non coagulano al calore
  • Albumine– solubili in acqua, coagulano al calore
  • Globuline– solubili in soluzione salina a pH neutro, coagulano al calore
  • Prolammine– solubili in etanolo al 70%
  • Gluteline – solubili in acidi e alcali diluiti
  • Scleroproteine– insolubili in acqua, acidi, alcali, e soluzioni saline

Proteine: funzioni principali

I protidi hanno diverse funzioni, le più conosciute sono:

  • Funzione plastica: sono parte integrante della maggior parte delle strutture dell’organismo (cute, tendini, muscoli, organi, ossa), permettono crescita e riparazione dei tessuti.
  • Funzione regolatrice: costituiscono enzimi indispensabili per i processi metabolici e alcuni ormoni come insulina, glucagone e tiroxina.
  • Funzione di trasposto ed omeostasi dei fluidi corporei: l’emoglobina trasporta ossigeno, i citocromi trasportano elettroni, le lipoproteine trasportano lipidi, l’albumina regola la pressione oncotica , lega a sé e veicola numerose sostanze nel plasma.
  • Funzione contrattile: actina e miosina sono proteine contenute nelle cellule muscolari (fibrocellule) e mediano la contrazione.
  • Funzione recettoriale: molti recettori sono proteine che, legandosi a un fattore specifico (ligando), dopo variazione conformazionale inducono una determinata risposta cellulare o effetto biologico.
  • Funzione immunitaria: gli anticorpi sono proteine.
  • Funzione energetica: quando le riserve di glicogeno scarseggiano, l’organismo può utilizzare gli amminoacidi anche a scopo energetico, trasformandoli in glucosio.

Per i protidi non esistono “forme di accumulo” come per lipidi e carboidrati: esse sono sottoposte a un processo continuo di demolizione e sintesi, che richiede energia e prende il nome di “turnover proteico”. Tale processo modula il “traffico” intra e intercellulare degli amminoacidi e il loro utilizzo in base alle esigenze dell’organismo: ogni giorno vengono degradate circa 250/300 gr di proteine e la maggior parte degli amminoacidi vengono “riciclati”. Si calcola che solo il 5% vengano persi e debbano essere sostituito dagli aminoacidi alimentari.  Il turnover proteico è maggiore in plasma, mucosa intestinale, fegato, pancreas e rene, mentre avviene in misura ridotta in muscoli (minori sono le scorte di glicogeno e più è rapido), cute e cervello. E’ regolato da meccanismi ormonali e metabolici: insulina, GH e androgeni promuovono l’anabolismo, con aumento della sintesi proteica, mentre cortisolo, ormoni tiroidei e catecolamine sono responsabile di un maggior catabolismo.

Altra caratteristica delle proteine è la loro tendenza alla denaturazione, cioè un cambiamento nella struttura molecolare cui fa seguito una variazione anche di solubilità, struttura, grado di idratazione, aspetto esterno, colore e proprietà nutrizionali. Tali cambiamenti sono generalmente irreversibili e solo nel caso in cui la denaturazione sia debole, allora potranno essere reversibili.
I fattori che maggiormente incidono sulla denaturazione delle proteine sono: pH, temperatura, presenza di composti chimici denaturanti, essiccamento, trattamenti con soluzioni saline , azioni meccaniche, alta pressione, uso di solventi , raggi ionizzanti e ultrasuoni. Un esempio di denaturazione delle proteine è quella che si verifica nella frollatura della carne, con cambiamento di colore, incremento della tenerezza e aumento della digeribilità.

Qualità delle proteine

proteine vegetali

Dal punto di vista energetico 1g di proteine libera nell’organismo in media 4kcal, ma qualitativamente ogni proteina è diversa. Esistono numerosi indici di qualità e tra i più importanti abbiamo:

  • Valore Biologico (V.B.): dipende dalla presenza nella proteina di tutti gli amminoacidi essenziali nelle giuste proporzioni e viene calcolato dal rapporto tra azoto assunto e trattenuto.

Proteine ad alto valore biologico contengono tutti gli 8 aa essenziali in quantità nutrizionalmente valide (carne , pesce, latte, formaggi, uova), nelle proteine a medio valore biologico ci sono tutti gli aa essenziali, ma qualcuno in quantità ridotta,  (legumi), mentre in quelle a basso valore biologico mancano uno o più aa essenziali (cereali). Il valore di riferimento è l’uovo, con V.B. pari a 100.

  • Protein Efficenty Ratio  ( P.E.R.): è un parametro espresso dal rapporto tra i g di peso guadagnato e quantità di proteina somministrata in test su animali da cavia. Il valore più alto spetta all’uovo con 3,9.
  • Indice Chimico (I.P.C): è il rapporto tra la quantità di un amminoacido limitante in 1g di proteina in esame e la quantità dello stesso nella proteinadi riferimento (uovo) .
  • Utilizzazione Proteica Netta : si riferisce al rapporto tra l’azoto ingerito e quello trattenuto e viene calcolato tenendo conto sia del valore biologico che della digeribilità di una proteina: BVxD = NPU. (la qualità di una proteina dipende anche dall’efficienza con cui viene digerita).
  • D.C.A.A.S. (Protein Digestibility Corrected Amino Acid Score), ossia valore degli amminoacidi corretto per la digeribilità delle proteine): è un metodo recente per classificare la qualità dei protidi , determinato in base alle esigenze di assunzione di aminoacidi essenziali dell’organismo umano tra i 2 e i 5 anni di età, : il punteggio massimo è 1,21 per le proteine del siero del latte, seguite da albume dell’uovo ( alimenti che forniscono, dopo la digestione, il 100% o più degli amminoacidi essenziali richiesti)

Alimenti proteici

Tutto quello, o quasi, che mangiamo contiene una % di proteine. Normalmente si definiscono cibi proteici, quegli alimenti che contengono almeno il 30% delle calorie derivanti dai protidi. Cibi ricchi di proteine sono:

  • Petto di pollo e di tacchino (ma anche tutta la carne in generale, preferibilmente magra)
  • Albume e l’uovo
  • Tonno e merluzzo (ma anche tutto il pesce in generale)
  • Soia e legumi
  • Lupini e germogli
  • Formaggi (preferibilmente quelli magri)
  • Interiora (fegato, cuore, reni)
  • Frutta secca
  • Integratori proteici (proteine in polvere, whey e caseine)

Quante proteine assumere?

I livelli di assunzione giornalieri raccomandati per la popolazione italiana relativi alle proteine,sono riportati nella tabella dei LARN (Livelli di Assunzione giornalieri Raccomandati di Energia e Nutrienti per la popolazione italiana) elaborata dalla SINU (Società Italiana di Nutrizione Umana)

I LARN del 2014 indicano i seguenti quantitativi di assunzione di riferimento :

  • Adulti (compresi gli anziani): 0,90 gr per kg di peso corporeo al giorno.
  • Lattanti, bambini e adolescenti:da 1,32 gr a 0,90 g per kg di peso corporeo al giorno, a seconda dell’età.
  • Donne in gravidanza: assunzione supplementare di 1 gr, 8 gr e 26 gr al giorno rispettivamente per il primo, secondo e terzo trimestre.
  • Donne in allattamento: assunzione supplementare da 21 a 14 gr al giorno fino al secondo semestre.

Le quantità proposte sono in riferimento a un’alimentazione che prevede sorgenti miste di proteine, sia animali che vegetali, quindi i protidi si contano tutti e non solo quelli nobili.

Il fabbisogno varia con età (più diventiamo anziani e più sale rispetto allo 0,9 basale), momento fisiologico, attività sportiva più o meno intensa e per un atleta può arrivare anche a  2,5-3g /kg/die, un valore ben distante dal 0,9g/kg raccomandato di base.

Le proteine fanno male?

proteine alimentari

Una carenza di alimenti proteici può determinare diminuzione della resistenza immunitaria, aumento della suscettibilità alle infezioni, edemi e sindrome di Kwashiorkor ( dimagrimento e riduzione delle masse muscolari).

I possibili rischi imputati all’assunzione elevata di proteine (aumento delle perdite urinarie di Calcio, disidratazione, deposizione di cristalli di acido urico nelle articolazioni, aumento ponderale, patologie cardiovascolari) sono spesso correlati al consumo troppo frequente di determinati alimenti che le contengono, piuttosto che alle proteine in sé.

Se è vero che in determinati soggetti, un eccesso di proteine fanno male, come in chi ha una funzione renale compromessa, non ci sono dati a dimostrazione del fatto che ciò valga anche per individui sani.

Si è visto che un maggior apporto proteico porta ad alterazioni adattative nelle dimensioni e funzioni del rene, ma non vi è correlazione con un declino della funzione renale nel tempo. Anche studi piuttosto recenti indicano che, pur assumendo fino a tre volte la dose giornaliera raccomandata, non si incorre in reali problematiche.

Una meta-analisi su ricerche scientifiche esistenti in letteratura condotta da Martin nel 2005, ha concluso che “allo stato attuale non vi sono indicazioni sufficienti perché vengano create direttive pubbliche per limitare il consumo di proteine in adulti sani allo scopo di preservare le funzioni renali”.

Quindi in generale il consumo di protidi dovrebbe essere stabilito in funzione delle caratteristiche del soggetto, valutandone composizione corporea, condizioni fisiologiche, stile di vita e livello di attività fisica. Importante è altresì scegliere consapevolmente e nelle giuste proporzioni le proteine animali e le proteine vegetale e di altri macronutrienti come carboidrati e grassi, il cui consumo deve essere altrettanto bilanciato.

Per comprendere meglio tale concetto, è utile analizzare più dettagliatamente caratteristiche e peculiarità delle diverse fonti proteiche.

Articolo della dott.ssa Paola Ierussi

Paola ierussi

Laureata in farmacia ha lavorato per 15 anni presso il laboratorio galenico. Da sempre appassionata di nutrizione, ha deciso di ampliare il suo percorso universitario conseguendo la laurea in Biologia Molecolare, Sanitaria e della Nutrizione e attualmente si dedica a tempo pieno all’attività di nutrizionista, approfondendo in particolare l’aspetto dell’alimentazione e integrazione in ambito sportivo.
Riceve a Velletri, Nettuno e Formello

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Andrea Biasci

Andrea Biasci

Professore universitario a contratto all'università Statale di Milano. Fondatore del Project inVictus. Maggiori informazioni

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