Metabolismo degli aminoacidi

metabolismo aminoacidi

Il metabolismo degli amminoacidi è l’insieme di reazioni che permette di estrarre e utilizzare l’energia proveniente dalle proteine e dagli amminoacidi per vari scopi.

Il metabolismo degli amminoacidi consiste di tre eventi principali:

  • la digestione delle proteine che avviene nello stomaco e nell’intestino tenue, ad opera di diversi enzimi;
  • le razioni cellulari che degradano le proteine o gli amminoacidi (catabolismo);
  • le reazioni cellulari che sintetizzano amminoacidi o proteine (anabolismo).

Metabolismo degli aminoacidi

Prima di parlare di amminoacidi, è necessario spiegare il viaggio che intraprendono le proteine che assumiamo con la dieta.

La digestione delle proteine inizia nello stomaco grazie all’azione dell’acido cloridrico (HCl) e della pepsina.

Il succo gastrico acido (pH 1-2,5) ha azione denaturante, ovvero rende le proteine più facilmente digeribili. La pepsina inizia la digestione delle proteine, scindendole in peptidi; la digestione gastrica non è mai completa per cui alcune proteine non vengono digerite a questo livello.

Le proteine non digerite e i peptidi giungono nell’intestino tenue, dove vengono attaccati da enzimi pancreatici (tripsina, chimotripsina e carbossipeptidasi A e B, elastasi) che formano amminoacidi liberi, di-tri peptidi e oligopeptidi (fino a 6 amminoacidi). Gli oligopeptidi e i peptidi vengono ulteriormente idrolizzati da oligopeptidasi e amminopeptidasi, enzimi presenti sull’orletto a spazzola degli enterociti.

I prodotti finali sono amminoacidi singoli e di-tripeptidi che attraversano la mucosa intestinale grazie a specifici trasportatori per passare poi in circolo e giungere al fegato, dove verranno metabolizzati.

digestione aminoacidi

Nota bene: a livello intestinale giungono anche oligopeptidi e proteine di origine esogena e endogena non digeriti. Queste molecole possono entrare direttamente negli enterociti attraverso la membrana o tramite endocitosi; quest’ultimo meccanismo è molto sviluppato nel neonato per assorbire le proteine del latte.

Le proteine esogene non possono essere immagazzinate nel nostro organismo, per cui gli amminoacidi assorbiti hanno due destini:

  • vengono utilizzati per la biosintesi di proteine endogene e altri composti azotati;
  • vengono degradati per formare energia.

Inoltre, tutte le proteine dell’organismo vengono continuamente degradate e sostituite, processo noto come turnover proteico; ogni giorno vengono degradate circa 250-300 g di proteine.

L’organismo ha a disposizione un “pool” di amminoacidi in cui confluiscono quelli provenienti dalla digestione e dalla degradazione delle proteine endogene; da questo insieme attinge il nostro corpo per formare nuove proteine. 

Insomma, proteine e amminoacidi vengono continuamente riciclati.

Catabolismo aminoacidi

Il catabolismo degli amminoacidi di norma è responsabile solamente del 10-15% di energia totale necessaria all’uomo.

Gli amminoacidi vengono degradati in tre circostanze:

  • durante il turnover proteico;
  • quando gli amminoacidi esogeni sono in eccesso rispetto al fabbisogno per la sintesi proteica (dieta iperproteica);
  • durante il digiuno (e il diabete mellito non controllato).

Le vie cataboliche principali sono le seguenti:

  • la transamminazione toglie il gruppo amminico e lo trasferisce ad un altro amminoacido;
  • la deamminazione toglie il gruppo amminico, formando ammoniaca;
  • la decarbossilazione toglie una molecola di anidride carbonica, formando un’ammina biogena.

Ciclo dell’urea

I gruppi amminici, se non vengono riutilizzati per la sintesi di nuovi amminoacidi o altri composti azotati, vengono convertiti in un unico prodotto finale di escrezione.

L’ammoniaca è tossica per l’organismo e infatti è presente in tracce nel sangue poiché viene incorporata (in termini tecnici “organicata”) in composti organici non tossici (glutammato, glutammina e alanina) che hanno il compio di trasportarla al fegato per essere metabolizzata e rimossa.

In questo organo infatti avviene il ciclo dell’urea, una via metabolica che converte l’ammoniaca in urea; quest’ultima passa poi nel sangue e raggiunge i reni, dove viene escreta con le urine.

Il ciclo dell’urea è un processo molto dispendioso: circa il 15% dell’energia ricavata dalla demolizione degli amminoacidi è spesa per la sintesi dell’urea.

Inoltre, una quantità non molto rilevante, ma costante, di azoto è eliminata con le urine sotto forma di creatinina, il cui ammontare dipende dall’entità delle masse muscolari.

Sintesi aminoacidi

Tutti gli amminoacidi derivano da intermedi delle seguenti vie metaboliche:

L’azoto entra nelle vie di biosintesi come glutammato o glutammina.

I diversi organismi possiedono vie diverse per la sintesi dei venti amminoacidi comuni. Mentre la maggioranza dei batteri e le piante possono sintetizzarli tutti e venti, i mammiferi possono sintetizzarne solo una decina (amminoacidi non essenziali).

I rimanenti, gli amminoacidi essenziali, devono essere assunti con la dieta e sono:

  • arginina (solo durante l’infanzia);
  • fenilalanina;
  • isoleucina;
  • istidina
  • leucina;
  • lisina;
  • metionina;
  • treonina;
  • triptofano;
  • valina.

Per ricordarteli a memoria ti do questo consiglio: osserva le iniziali in ordine alfabetico: “FILMTV”. Dove guardi un FILM? In TV!

Come si ricava energia dagli aminoacidi?

I processi metabolici a carico degli amminoacidi convergono verso la formazione di prodotti in grado di entrare nel ciclo di Krebs.

In base al prodotto finale di degradazione possiamo distinguere tra:

  • amminoacidi chetogenci, che vengono degradati ad acetil-CoA, convertito poi in corpi chetonici;
  • amminoacidi glucogenici, che vengono degradati a piruvato o intermedi del ciclo di Krebs, convertiti poi in glucosio;
  • amminoacidi misti, che possono formare sia glucosio, sia acetil-CoA.

Gli scheletri carboniosi sono quindi indirizzati alla chetogenesi o alla gluconeogenesi oppure sono completamente ossidati a CO2 e H2O tramite lo stesso ciclo dell’acido citrico.

 

Bibliografia

I principi di biochimica di Lehninger – Nelson e Cox

Le basi molecolari della nutrizione – Arienti

Alimentazione, Nutrizione e Salute – Debellis e Poli

 

Note sull’autore: Andrea Barone

Laureato magistrale in “Scienze dell’Alimentazione e Nutrizione Umana” (prossimo all’esame di stato per l’abilitazione all’esercizio della professione di biologo nutrizionista) e triennale in “Scienza della Nutrizione”. Attualmente è studente in Scienze Motorie.

Invictus Trainer che esercita da circa 4 anni l’attività di personal trainer, con l’obiettivo di migliorare la composizione corporea dei suoi clienti e correggere le loro abitudini alimentari. Aspira a crescere professionalmente nel settore sportivo agonistico in qualità di preparatore atletico e/o personal trainer curando parallelamente l’aspetto nutrizionale degli atleti.

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Andrea Biasci

Fondatore del Project inVictus e autore di Project Nutrition, il libro sulla nutrizione con più di 90 000 copie vendute, che unisce la teoria alla pratica su base scientifica. Laureato in Scienze Motorie e nella magistrale in Scienze della Nutrizione Umana. Per anni è stato Professore Universitario a contratto presso l'Università degli Studi di Milano. Maggiori informazioni

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